著者の所属・活動拠点の国は、オランダ、デンマークです。

掲載誌：LWT

ライセンス: CC BY　対象: 公開論文　確認元: OpenAlex

発酵で作ったカゼインを取り出す

研究チームは、酵母を使って作った牛乳タンパク質の一つ、αs1-カゼインを、より低コストで精製できる可能性を調べました。対象は、リン酸基が付いていない組換えタンパク質です。

検討したのは、酸性にしてタンパク質を沈殿させる「等電点沈殿法」です。乳業で酸カゼインの製造に使われるこの方法が、発酵で作ったカゼインの精製にも使えるかを、別の精製法と比較しました。

精製後の組成と回収を比較

研究チームは、pH 4.5で沈殿させる方法と、タンパク質の電荷の違いを利用して分離する実験室規模の陰イオン交換クロマトグラフィーを比較しました。それぞれの工程で得られる画分について、成分の組成や質量の分布を調べました。

等電点沈殿法では、タンパク質と、酵母由来の多糖類であるマンナンの乾燥質量の合計を基準にすると、カゼインの割合は精製前の29％から沈殿物中の74％に高まりました。著者らは、両方法で回収率とタンパク質純度はおおむね同等だった一方、等電点沈殿法では回収率が1.3倍、得られたカゼイン量が1.4倍で、分離効率が高かったと報告しています。

乳化や泡立ちへの影響

どちらの精製法でも、未精製の試料に比べ、水と油の境目や泡の表面で働く性質が改善しました。精製後の試料同士では、油を水中に分散させる乳化性能と泡立つ能力は同程度でしたが、泡を保つ安定性は等電点沈殿法の試料のほうが低くなりました。

著者らは、等電点沈殿法が組換え乳タンパク質を精製する低コストな代替法になり得るとしています。今回の結果は、比較的簡単な精製法でもカゼインを取り出せる一方、泡の安定性など、得られるタンパク質の性質には違いが生じることを示しています。

原著論文の著者・所属：Aryo D. Nugroho（Laboratory of Food Process Engineering, Wageningen University, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, P.O. Box 17, 6700 AA, Wageningen, The Netherlands）、Yi Ling Chin（Laboratory of Food Process Engineering, Wageningen University, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, P.O. Box 17, 6700 AA, Wageningen, The Netherlands）、Ellen J. Wright（Laboratory of Food Process Engineering, Wageningen University, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, P.O. Box 17, 6700 AA, Wageningen, The Netherlands）、Panayiotis Voudouris（Wageningen Food & Biobased Research, Wageningen University and Research, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, The Netherlands）、Rensong Ji（Biomolecular Mass Spectrometry and Proteomics, Bijvoet Center for Biomolecular Research and Utrecht Institute for Pharmaceutical Sciences, Utrecht University, Padualaan 8, 3584 CH, Utrecht, The Netherlands; Netherlands Proteomic Center, Padualaan 8, 3584 CH, Utrecht, The Netherlands）、Swantje Breunig（Laboratory of Food Process Engineering, Wageningen University, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, P.O. Box 17, 6700 AA, Wageningen, The Netherlands）、Karli R. Reiding（Biomolecular Mass Spectrometry and Proteomics, Bijvoet Center for Biomolecular Research and Utrecht Institute for Pharmaceutical Sciences, Utrecht University, Padualaan 8, 3584 CH, Utrecht, The Netherlands; Netherlands Proteomic Center, Padualaan 8, 3584 CH, Utrecht, The Netherlands）、Albert J.R. Heck（Biomolecular Mass Spectrometry and Proteomics, Bijvoet Center for Biomolecular Research and Utrecht Institute for Pharmaceutical Sciences, Utrecht University, Padualaan 8, 3584 CH, Utrecht, The Netherlands; Netherlands Proteomic Center, Padualaan 8, 3584 CH, Utrecht, The Netherlands）、Remko M. Boom（Department of Food Science, University of Copenhagen, Rolighedsvej 26, 1958, Frederiksberg, Denmark; Food Quality and Design, Wageningen University, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, The Netherlands; Laboratory of Food Process Engineering, Wageningen University, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, P.O. Box 17, 6700 AA, Wageningen, The Netherlands）、Julia K. Keppler（Laboratory of Food Process Engineering, Wageningen University, Bornse Weilanden 9, 6708 WG, Wageningen, P.O. Box 17, 6700 AA, Wageningen, The Netherlands）

※本記事は原著論文をもとに、日本語で要約・説明を加えた研究紹介です。 出典（原著論文）：Aryo D. Nugroho, Yi Ling Chin, Ellen J. Wright, et al. Simple purification of yeast-derived recombinant bovine αs1-casein using isoelectric precipitation and implications on interfacial properties. LWT 2026-10-31. DOI: 10.1016/j.lwt.2026.120190. 原著ライセンス：CC BY.